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  Genmol


  Responsable : Anthony P. Pugsley (max@pasteur.fr)


  resume

 

L'objectif des travaux menés dans l'unité de Génétique Moléculaire est d'obtenir une meilleure compréhension moléculaire de processus fondamentaux dans un système modèle bien caractérisé et facilement manipulé. Actuellement, celle-ci est engagée dans quatre projets basés sur l'activation de transcription et le trafic protéique chez Escherichia coli.



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Activation de la transcription par MalT (responsable du groupe : Evelyne Richet). La protéine MalT est l'activateur transcriptionnel des opérons codant les protéines impliquées dans le transport et le catabolisme des maltodextrines chez les Enterobacteriaceae. MalT est le prototype d'une nouvelle famille de régulateurs bactériens. De manière originale, l'activité de cette protéine est étroitement contrôlée par quatre ligands : un effecteur positif, le maltotriose, et trois effecteurs protéiques négatifs (Aes, MalK et MalY). La régulation de l'activité de MalT semble en outre impliquer la fixation et l'hydrolyse de l'ATP. Nous nous intéressons aux mécanismes par lesquels tous ces signaux sont intégrés au niveau de la protéine. L'analyse structurale des quatre domaines de MalT est en cours. Un faisceau d'arguments suggère que les trois domaines N-terminaux de la protéine constituent un nouveau module d'intégration de signaux.

La sécrétion de protéines par le sécréton (responsable de groupe : Anthony Pugsley). Le sécréton est une machinerie complexe dont le rôle est de transporter des protéines spécifiques à travers la membrane externe de bactéries à Gram-négatif telles que Klebsiella oxytoca ou Escherichia coli. Ce transport requiert de l'énergie et la reconnaissance de protéines dans leur état natif dans le périplasme, le compartiment entre la membrane externe et la membrane plasmique. Leur transport à travers la membrane externe implique un grand conduit formé de douze copies de deux protéines, la sécrétine et la pilotine. Nos analyses biochimiques et structurales des composants du sécréton commencent à révéler leur organisation et leurs fonctions. Nous étudions aussi comment les gènes qui codent les composants du sécréton, et notamment les gènes qui permettent la sécrétion d'une chitinase chez E. coli, sont contrôlés.

L'assemblage de pili de type IV (Responsable du groupe : Anthony Pugsley). Les gènes qui codent le sécréton sont hautement similaires à ceux nécessaires à l'assemblage de pili de type IV chez de nombreuses bactéries à Gram-négatif. Parmi ces gènes, cinq codent des protéines (les pseudopilines) qui possèdent des fortes similitudes aux pilines, les protéines qui composent les pili. En effet, l'une des pseudopilines est assemblée en pili lorsque les bactéries sont cultivées sur un milieu solide. Cette observation génère des questions importantes : quel est le rôle des gènes du sécréton (sont-ils directement nécessaires dans la sécrétion ou dans l'assemblage de pili ?), quel est le rôle des pili dans la sécrétion (est-ce qu'ils constituent une partie du moteur ou d'un conduit qui dirige les protéines sécrétées en dehors du périplasme ou est-ce qu'ils contrôlent l'ouverture de la sécrétine?) et quel est leur rôle dans l'adhérence des bactéries aux substrats dégradés par les protéines sécrétées et la formation de biofilms.

Biogenèse et triage de lipoprotéines (Responsable du groupe : Anthony Pugsley). La pullulanase, l'un des substrats du sécréton, ainsi qu'un composant du sécréton qui s'associe à la sécrétine sont tous les deux des lipoprotéines. Nous commençons à étudier comment les lipoprotéines bactériennes sont synthétisées et comment elles sont assemblées au bon endroit dans une cellule. Nous avons récemment affiné nos informations sur le signal qui dirige la majorité des lipoprotéines synthétisées chez E. coli vers la membrane externe et nous avons identifié une lipoprotéine capable d'atteindre cette membrane sans avoir le signal adéquat. Cette protéine sera un outil précieux à notre stratégie pour identifier les protéines nécessaires à la rétention spécifique d'un petit nombre de protéines dans la membrane interne.



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  personnel

  Secrétariat Chercheurs Stagiaires Autre personnel
 

Lavenir, Armelle. alavenir@pasteur.fr

Richet, Evelyne. CNRS, DRII, erichet@pasteur.fr

Danot, Olivier. Institut Pasteur, Chargé de Recherche, olivdano@pasteur.fr

Francetic, Olivera. Institut Pasteur, Chargé de Recherche, ofrancet@pasteur.fr

Mary-Possot, Odile. Institut Pasteur, Chargé de Recherche, opossot@pasteur.fr

Bayan, Nicolas. Université de Paris XI, Maître de Conférences, nbayan@pasteur.fr

Koehler, Rolf. Stagiaire CE, rkoehler@pasteur.fr

Vignon, Guillaume. Thésard, gvignon@pasteur.fr

Robichon, Carine. Thésard, crobicho@pasteur.fr

Joly, Nicolas. Thésard, jolyn@pasteur.fr

Vidal-Ingigliardi, Dominique. Ingénieur, dvidalin@pasteur.fr

Guilvout, Ingrid. Technicienne Supérieure, ingvout@pasteur.fr

Nadeau, Nathalie. Technicienne, nnadeau@pasteur.fr Reyngoud, Maria. Agent de laboratoire


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