PF de Biophysique des Macromolécules et de leurs interactions
Présentation de la PFBMI
Les approches biophysiques à l’échelle moléculaire permettent d’obtenir des informations cruciales sur l’énergétique et la dynamique des macromolécules biologiques et leurs assemblages, et sont un lien privilégié entre les descriptions structurales à l’échelle atomique et les études spatio-temporelles in situ.
La Plate-forme de Biophysique des Macromolécules et de leurs Interactions (PFBMI) fédère un ensemble d’équipements de pointe, unique en France, associé à une véritable expertise technique et méthodologique, créant ainsi un environnement scientifique propice à une recherche de haut niveau.
La PFBMI comprend actuellement 8 technologies permettant de répondre à une diversité de questions concernant l’étude des propriétés intrinsèques des macromolécules (repliement, stabilité, auto-association, …) et des interactions dans lesquelles elles sont impliquées (stoechiométrie, paramètres thermodynamiques et cinétiques, …) : dichroïsme circulaire, diffusion statique et dynamique de la lumière, microcalorimétrie, résonance plasmonique de surface, spectroscopie infra-rouge et de fluorescence, et ultracentrifugation analytique.
1) A. Srivastava, S. Gangnard, A. Round, S. Dechavanne, A. Juillerat, B. Raynal, G. Faure, B. Baron, S. Ramboarina, S.K. Singh, H. Belrhali, P. England, A. Lewit-Bentley, A. Scherf, G.A Bentley & B. Gamain (2010) “Full-length extracellular region of the var2CSA variant of PfEMP1 is required for specific, high-affinity binding to CSA”. PNAS, vol. 107, pp. 4884-4889.La Plate-forme de Biophysique des Macromolécules et de leurs Interactions (PFBMI) fédère un ensemble d’équipements de pointe, unique en France, associé à une véritable expertise technique et méthodologique, créant ainsi un environnement scientifique propice à une recherche de haut niveau.
La PFBMI comprend actuellement 8 technologies permettant de répondre à une diversité de questions concernant l’étude des propriétés intrinsèques des macromolécules (repliement, stabilité, auto-association, …) et des interactions dans lesquelles elles sont impliquées (stoechiométrie, paramètres thermodynamiques et cinétiques, …) : dichroïsme circulaire, diffusion statique et dynamique de la lumière, microcalorimétrie, résonance plasmonique de surface, spectroscopie infra-rouge et de fluorescence, et ultracentrifugation analytique.
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5 publications sélectionnées (2008-2010) :
2) I. Broutin, J-B. Jomain, E. Tallet, J. van Agthoven, B. Raynal, S. Hoos, B.B. Kragelund, P.A. Kelly, A. Ducruix, P. England & V. Goffin (2010) "Crystal structure of an affinity-matured prolactin complexed to its dimerized receptor reveals the topology of hormone binding site 2". J. Biol. Chem., vol. 285, pp. 8422-8433.
3) P. England, A. Wehenkel, S. Martins, S. Hoos, G. André-Leroux, A. Villarino & P.M. Alzari (2009) "The FHA-containing protein GarA acts as a phosphorylation-dependent molecular
switch in mycobacterial signaling". FEBS Lett., vol. 583, pp. 301-307.
4) C. Tanous, O. Soutourina, B. Raynal, M.F. Hullo, P. Mervelet, A.M. Gilles, P. Noirot, A. Danchin, P. England & I. Martin-Verstraete (2008) "The CymR regulator in complex with the enzyme CysK controls cysteine metabolism in Bacillus subtilis". J. Biol. Chem., vol. 283, pp. 33551-33560.
5) P. England, L.F. Westblade, G. Karimova, V. Robbe-Saule, F. Norel & A. Kolb (2008) "Binding of the unorthodox transcription activator, Crl, to the components of the transcription machinery". J. Biol. Chem., vol. 283, pp. 33455-33464.