PF de Biophysique des Macromolécules et de leurs interactions

Présentation de la PFBMI


Les approches biophysiques à l’échelle moléculaire permettent d’obtenir des informations cruciales sur l’énergétique et la dynamique des macromolécules biologiques et leurs assemblages, et sont un lien privilégié entre les descriptions structurales à l’échelle atomique et les études spatio-temporelles in situ.

La Plate-forme de Biophysique des Macromolécules et de leurs Interactions (PFBMI) fédère un ensemble d’équipements de pointe, unique en France, associé à une véritable expertise technique et méthodologique, créant ainsi un environnement scientifique propice à une recherche de haut niveau.

La PFBMI comprend actuellement 8 technologies permettant de répondre à une diversité de questions concernant l’étude des propriétés intrinsèques des macromolécules (repliement, stabilité, auto-association, …) et des interactions dans lesquelles elles sont impliquées (stoechiométrie, paramètres thermodynamiques et cinétiques, …) : dichroïsme circulaire, diffusion statique et dynamique de la lumière, microcalorimétrie, résonance plasmonique de surface, spectroscopie infra-rouge et de fluorescence, et ultracentrifugation analytique.
 
 
 
 5 publications sélectionnées (2008-2010) :
1) A. Srivastava, S. Gangnard, A. Round, S. Dechavanne, A. Juillerat, B. Raynal, G. Faure, B. Baron, S. Ramboarina, S.K. Singh, H. Belrhali, P. England, A. Lewit-Bentley, A. Scherf,  G.A Bentley & B. Gamain (2010) “Full-length extracellular region of the var2CSA variant of PfEMP1 is required for specific, high-affinity binding to CSA”. PNAS, vol. 107, pp. 4884-4889.

2) I. Broutin, J-B. Jomain, E. Tallet, J. van Agthoven, B. Raynal, S. Hoos, B.B. Kragelund, P.A. Kelly, A. Ducruix, P. England & V. Goffin (2010)
"Crystal structure of an affinity-matured prolactin complexed to its dimerized receptor reveals the topology of hormone binding site 2".  J. Biol.  Chem., vol. 285, pp. 8422-8433.

3) P. England, A. Wehenkel, S. Martins, S. Hoos, G. André-Leroux, A. Villarino & P.M. Alzari (2009)
  "The FHA-containing protein GarA acts as a phosphorylation-dependent molecular
switch in mycobacterial signaling". FEBS Lett., vol. 583, pp. 301-307.

4) C. Tanous, O. Soutourina, B. Raynal, M.F. Hullo, P. Mervelet, A.M. Gilles, P. Noirot,  A. Danchin, P. England & I. Martin-Verstraete (2008)
  "The CymR regulator in complex with the enzyme CysK controls cysteine metabolism in Bacillus subtilis". J. Biol. Chem., vol. 283, pp. 33551-33560.

5) P. England, L.F. Westblade, G. Karimova, V. Robbe-Saule, F. Norel & A. Kolb (2008)
  "Binding of the unorthodox transcription activator, Crl, to the components of the transcription machinery". J. Biol. Chem., vol. 283, pp. 33455-33464.