Unité de Biochimie Structurale et Cellulaire - Michel VERON
Activités de l'Unité
Le laboratoire est constitué de 2 équipes comportant chacune un important programme R&D pour la recherche de nouvelles molécules anti-cancer et analgésiques.
Les 3 publications les plus significatives
1. Grubisha, O., Kaminska, M., Duquerroy, S., Fontan, E., Cordier, F., Haouz, A., Raynal, B., Chiravalli, J., Delepierre, M., Israël, A., Véron, M. and Agou, F. (2010) DARPin-assisted crystallography of the CC2-LZ domain of NEMO reveals a coupling between dimerization and ubiquitin-binding. J. Mol. Biol.: 395. 89-104.
2. Laplantine, E., Fontan, E., Chiaravalli, J., Lopez, T., Lakisic, G., Véron, M., Agou, F. and Israël, A. (2009) NEMO specifically recognizes K63-linked poly-ubiquitin chains through a new bipartite ubiquitin-binding domain. EMBO J., 28, 2885-2895.
3. Wisner, A., Dufour, E., Messaoudi, M., Nejdi, A., Marcel, A., Ungeheuer, M. N. and Rougeot, C. (2006). Human Opiorphin, a natural antinociceptive modulator of opioid-dependent pathways. Proc. Natl. Acad. Sci. U S A 103, 17979-17984.
(i) Le "groupe NEMO" de Fabrice AGOU étudie un élément essentiel de la voie NF-kB impliqué dans la progression cancéreuse. Des mutations dans NEMO sont également associées avec des pathologies humaines rares. Nous étudions la structure de NEMO et nous analysons comment des mutations pathologiques altèrent la capacité de NEMO à se replier correctement et à fixer les chaînes de poly-ubiquitine en combinant les approches structurales, biochimiques et la biologie cellulaire.
| Domaine CC2-LZ de NEMO | Ubiquitine fixée au domaine ZF de NEMO |
(ii) Le "groupe Opiorphine" de Catherine ROUGEOT étudie l’Opiorphine, le premier inhibiteur physiologique caractérisé chez l’homme des deux ectopeptidases NEP et AP-N qui inactivent les enképhalines. C’est un puissant inhibiteur de la perception douloureuse avec un pouvoir analgésique analogue à la morphine, ainsi qu’un modulateur des équilibres émotionnels chez le rat.
| Structure représentative du peptide QRFSR-Opiorphine, en bleu : la Glutamine, Q ; rouge : l’Arginine, R ; vert : la Phénylalanine, F ; jaune : la Serine, S). |
Les 3 publications les plus significatives
1. Grubisha, O., Kaminska, M., Duquerroy, S., Fontan, E., Cordier, F., Haouz, A., Raynal, B., Chiravalli, J., Delepierre, M., Israël, A., Véron, M. and Agou, F. (2010) DARPin-assisted crystallography of the CC2-LZ domain of NEMO reveals a coupling between dimerization and ubiquitin-binding. J. Mol. Biol.: 395. 89-104.
2. Laplantine, E., Fontan, E., Chiaravalli, J., Lopez, T., Lakisic, G., Véron, M., Agou, F. and Israël, A. (2009) NEMO specifically recognizes K63-linked poly-ubiquitin chains through a new bipartite ubiquitin-binding domain. EMBO J., 28, 2885-2895.
3. Wisner, A., Dufour, E., Messaoudi, M., Nejdi, A., Marcel, A., Ungeheuer, M. N. and Rougeot, C. (2006). Human Opiorphin, a natural antinociceptive modulator of opioid-dependent pathways. Proc. Natl. Acad. Sci. U S A 103, 17979-17984.